1. 研究目的与意义
目前对ACE抑制活性的体外检测方法主要是测定多肽对ACE的抑制活性。 ACE活性的测定方法最早由Cushman等人提出，从兔肺中提取到ACE 酶，建立了ACE 活性的测定方法。后来 ，随着对ACE酶活性的测定方法深入研究 ，建立了一些新的测定方法，如紫外分光光度法、荧光分光光度法、酶偶联法、放射免疫法和高效毛细管电泳法[14]等。1971年Cushman[15]等建立了紫外分光光度法。ACE在37℃，pH8.3的条件下催化分解血管紧张素Ⅰ的模拟物Hippury-L-Histidyl-L-Leucine（HHL）产生马尿酸，该物质在228nm处有特征紫外吸收峰。当加入抑制物时，ACE对HHL的催化作用受到抑制，马尿酸的生成量会减少。通过测定加入抑制剂前后的马尿酸紫外吸收值的大小差别可以计算抑制活性大小。然而该方法和底物的反应需要一定的时间且需要有机溶剂乙酸乙酯抽提；在228nm处干扰较多，易产生试验误差。
Nili[16]用高效液相色谱法对Cushman等建立的紫外分光光度法进行了改造，利用高效液相色谱直接分离并定量反应产物马尿酸（Hip），通过渗出液中马尿酸的洗出峰在228nm的吸收峰高或面积来定量。该法不需经过乙酸乙酯抽提，直接将反应液用于马尿酸的定性和定量分析，操作简便，准确性高。辛志宏[17]等人在从麦胚蛋白质中制备降血压肽的研究中采用高效毛细管电泳（HPCE）法，该法是釆用自动进样，避免了人为误差，不需预处理，溶剂用量少，分析时间短。
徐小华[18]等建立了用毛细管胶束电动色谱（MECC）测定血管紧张素转化酶活性的方法。对电压、上样时间、电极缓冲液体系等影响因素进行探讨，确定了方法的可行性，最低ACE活性检测限为5pmol/min（以2倍的信噪比计）。
2. 研究内容和预期目标
lt;!--[if !supportLists]--gt;1)lt;!--[endif]--gt;.以FAPGG和HHL分别为底物对ACE抑制活性测定的比较；
lt;!--[if !supportLists]--gt;2)lt;!--[endif]--gt;.改进的HPLC法和未改进前分光光度法二者之间的对比；
3).对已知的ACE抑制剂进行分类整理得出最优的测定方法。3. 国内外研究现状
根据《中国高血压防治指南（2018年修订版）》，我国人群高血压的患病率仍呈升高趋势[1]。随着人们经济水平和生活方式的日益变化,高血压疾病已渐渐成为了影响人们身体健康以及生活水平上升的一大阻碍因素。早在1898年，芬兰生理学家Robert和他的学生就发现肾脏的原提取液中含有长效的增压物——肾素。随后的100多年里，肾素-血管紧张素系统（RAS）以及它对高血压的作用得到了很好的阐述。在RAS中，将血管紧张素Ⅰ转化为血管紧张素Ⅱ的酶是血管紧张素转化酶（ACE），血管紧张素Ⅰ对于调节血压是没有活性的，而血管紧张素Ⅱ是有效的血管收缩剂，事实上，血管紧张素Ⅱ是人体内最为有效的升压剂[2]。ACE作为一种肾素——血管紧张素系统中的关键酶，对调节人体血压有着重要的作用[3,4]。高血压患者中的血管紧张素转化酶活性往往高于正常人，因此血管紧张素转化酶的活性可以通过血管紧张素转化酶抑制剂（ACEI）来降低，从而使血压下降，这也是目前广泛应用于临床的降压药物如卡托普利等。因此，抑制 ACE酶的活性将会导致血管舒张和血压下降。
现在各国批准应用的ACE抑制剂至少有18种，正在研制的超过80种。然而，人工合成的ACE抑制剂在临床应用过程中往往会产生不同程度的副作用如咳嗽、味觉功能紊乱及皮疹等[5]。因此，寻找天然的、安全的ACE抑制剂引起了研究者们的极大兴趣，来源于食物蛋白质的ACE抑制肽因其独特的优点引起了人们的极大关注[6]。这些食物蛋白包括酪蛋白[7]，鱼蛋白[8]，鸡蛋蛋白[9]，小麦蛋白[10]，荞麦蛋白[11]，大豆蛋白[12]，菜籽蛋白[13]。由此可见，食物蛋白中存在着大量具有不同分子特性的ACE抑制片段。4. 计划与进度安排
2022.12.29 - 2022.12.31 查阅相关文献、资料, 撰写毕业论文开题报告；
2022.03.01 - 2022.03.05 实验方案设计；
2022.03.06 - 2022.03.10 准备实验材料、仪器等；
5. 参考文献
[1]《中国高血压防治指南》修订委员会.中国高血压防治指南2018年修订版[J/OL].心脑血管病防治,2019(01).
[2]张丽,刘国树.血管紧张素转化酶抑制剂的发展之路[J].中国处方药,2010(10):36-38.
[3]孙根义.《中国高血压防治指南(2010年修订版)》更新内容解读[J].天津医药,2011,39(08):673-675.
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